Ферменты

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum — закваска или от греч. ένζυμο — англ. ensimo: εν-, en- — в- и ζύμη, zyme — дрожжи) — белковые молекулы или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах.

[править] Функции ферментов

Ферменты — высокоспецифичные белковые катализаторы. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций^[1]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10^-10 моль/л и менее.

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.

[править] Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Classification). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название EС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

• EC 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление.

Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа

• EC 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

• EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей.

Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липаза

• EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

• EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

• EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ.

Пример: ДНК-полимераза

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

Полная номенклатура отражена на сайте http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

[править] Соглашения о наименовании ферментов

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза - фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).

[править] Кинетические исследования

Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса-Ментен

[править] Этимология и история

В кон. ХVIII — нач. XIX вв. уже был известен тот факт, что мясо переваривается желудочным секретом, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен^[2]

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.

[править] Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой^[3].

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.

[править] Литература

• Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, 1959
• Perutz M. Proc. Roy. Soc., B (1967) 167, 448,
• Cha, Y., Murray, C. J. & Klinman, J. P. Science (1989) 243, 1325-1330 .
• M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, (1972), 431-439 (In Russian, English summary) - Волькенштейн М.В. и др. Теория ферментного катализа 1972
• Действие излучений на активность ферментов

[править] Сноски

1. ↑ Bairoch A. The ENZYME database in 2000 Nucleic Acids Res 28:304-305(2000).
2. ↑ Williams, Henry Smith, 1863-1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences
3. ↑ Anfinsen C.B. Principles that Govern the Folding of Protein Chains Science 20 July 1973: 223-230

Это незавершённая статья по биохимии. Вы можете помочь проекту, исправив и дополнив её.