Enzym
Een enzym is een eiwit, dat een bepaalde reactie versnelt, een katalysator. Een enzym maakt een biologische reactie in een cel mogelijk of versnelt deze zonder daarbij zelf verbruikt te worden of van samenstelling te veranderen. Wel verbindt het enzym zich tijdens de reacties met het substraat, dat is datgene wat middels de stofwisseling ontbonden wordt. Dit gebeurt voor elk enzym op een eigen manier, doordat elk enzym verschillend is en elk een eigen proces heeft waarbij het enzym betrokken is. Enzymen worden door het lichaam zelf aangemaakt. Voor de opbouw ervan zijn vitaminen nodig.
Na de reactie keert het enzym weer terug naar de oorspronkelijke toestand en kan zich direct weer inzetten voor het metabolisch proces. Een enzym “wacht” totdat de moleculen, waarmee het enzym aan de slag kan, bereikbaar zijn. Het enzym klemt zich dan op een plaats aan het substraat, veelal moleculen van voedingsmiddelen die ontbonden worden, waar dat past en waartoe hij dus geschikt is. Dat deel dat omklemd is, wordt losgemaakt van het grotere geheel, waarna ook het enzym weer vrij is en verder kan met het volgende molecuul(deel). Zo worden voedingsstoffen in kleine stukjes gebroken en verwerkt, de eigenlijke stofwisseling en spijsvertering. Ketens van moleculen van diverse aard, kunnen zo in andere enkelvoudige moleculen worden omgezet.
Enzymen zijn vaak zeer specifiek voor hun substraat, meestal bindt een enzym maar aan één substraat. Er zijn echter ook enzymen die een heleboel verschillende substraten kunnen omzetten. Hiervan komen er een paar voor in de lever, bijvoorbeeld CYP2D6, een enzym uit het cytochroom P450-enzymsysteem.
Inhoud |
[bewerk] Reactiekinetiek
De reactiesnelheid van een enzym is afhankelijk van de temperatuur, de zuurtegraad en de concentratie van enzym en substraat, de stof waarmee het enzym reageert.
Temperatuur: De ruimtelijke structuur van eiwitten wijzigt met de temperatuur. Zo zijn de meeste enzymen inactief bij lage temperaturen. Boven 50° wordt de werking van het eiwit ook geblokkeerd door denaturatie. Ieder enzym heeft bij een bepaalde temperatuur een optimale activiteit.
Zuurtegraad: Ieder enzym werkt het best bij een bepaalde zuurtegraad.
Veel enzymen zijn sneller en efficiënter dan tot nu toe door de mens ontworpen katalysatoren. Enzymen worden mede daarom ook doelbewust ingezet in chemische processen, bijvoorbeeld in de voedselbereiding. Zonder enzymen zouden stofwisselingsprocessen zeer langzaam verlopen en gesteld kan worden dat enzymen het leven middels de processen op gang houden.
Enzymen kunnen ook bestaan uit meerdere delen, bijvoorbeeld meerdere eiwitten. Daarnaast hebben ze vaak ook nog een co-enzym, een kleinere component zonder welke het enzym zijn functie niet kan vervullen. Dit kan bijvoorbeeld een metaal-ion zijn. Het co-enzym fungeert in een cel vaak als een soort van aan/uit schakelaar. Door de concentratie van het metaal-ion te variëren wordt de chemische reactie die het enzym faciliteert vertraagd of versneld.
[bewerk] Indeling van de enzymen
Enzymen worden benoemd naar het proces dat zij katalyseren, gevolgd door de uitgang -ase.
- Oxidoreductasen → katalyseren oxidatie- en reductiereacties. Hieronder vallen de enzymen desaturasen, hydrogenasen, oxidasen, reductasen, transhydrogenasen en hydroxylasen. Veel voorkomende co-enzymen in deze groep zijn NAD+ en FAD.
- Transferasen → katalyseren groepsoverdrachtsreacties zoals methyl-, carboxyl-, acyl-, glycosyl-, amino- of fosfaatgroepoverdracht. Hiertoe behoren onder andere transfosfatasen (kinasen) en de transaminasen. Bij de laatstgenoemde komt het co-enzym pyridoxaalfosfaat veel voor.
- Hydrolasen → katalyseren hydrolyses. Enzymen uit deze groep zijn onder andere peptidasen, esterasen, glycosidasen en fosfatasen.
- Lyasen → katalyseren splitsing van C-C, C-O en C-N bindingen door middel van eliminatiereacties. Enzymen uit deze groep zijn decarboxylasen en dehydratasen. Gebruikte co-enzymen zijn co-enzym A en thiaminepyrofosfaat.
- Isomerasen → katalyseren isomerisatiereacties. Hieronder vallen racemasen en epimerasen.
- Ligasen → katalyseren de koppeling van twee substraten waarbij een binding van een koolstofatoom met een ander atoom gevormd wordt (meestal zuurstof, stikstof of zwavel). De benodigde energie wordt vaak geleverd door hydrolyse van ATP. Tot deze groep behoren onder andere elongasen, synthetasen en carboxylasen. Belangrijke co-enzymen zijn acetyl co-enzymA en biotine [1].
[bewerk] EC-nummer
Zij worden ook geklasseerd met een nummering: het EC-nummer (Enzyme Commission number). Dit nummer is gebaseerd op de chemische reacties die ze katalyseren. Het EC-nummer bestaat uit 4 getallen en begint met een cijfer dat één van de zes bovenstaande hoofdgroepen (of klassen) aanduidt. De twee hieropvolgende getallen bepalen de subgroep en de sub-subgroep. Het laatste getal tenslotte bepaalt specifiek het enzym in de sub-subgroep waarover het gaat. Een voorbeeld is katalase, aangeduidt met "EC 1.11.1.6". Dit wil zeggen dat het tot klasse 1 (de oxidoreductasen) behoort, in de subgroep 11 (met een peroxide als acceptor), in de sub-subgroep 1 (er is maar één subgroep in 1.11), en het gaat hier om het 6de enzyme (katalase).
[bewerk] Bekende enzymen
- Elongase
- Desaturase
- Restrictie-enzym
- Lactase
- Monoamino-oxidase (MAO)
- Protease
- Glutaminase
- Asparaginase
- Hyaluronidase
- Lysozym
- Trypsine
- collagenase
- uricase
