Enzima

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Figura 1: Diagramma di una reazione catalitica che mostra l'energia (E) richiesta a vari stadi lungo l'asse del tempo (t). I substrati (A e B) normalmente necessitano di una notevole quantità di energia (E₁) per giungere allo stato di transizione A^...B, onde reagire per formare il prodotto (AB). L'enzima (E) crea un microambiente nel quale A e B possono raggiungere lo stato di transizione (A^...E^...B) più facilmente, riducendo così la quantità d'energia richiesta (E₂). Essendo più facile arrivare a uno stato energetico minore la reazione può avere luogo più frequentemente e di conseguenza la velocità di reazione sarà maggiore.

Un enzima è un catalizzatore biologico di natura proteica (proteina) altamente specifico in grado di determinare un più rapido raggiungimento dello stato di equilibrio termodinamico della reazione chimica catalizzata accelerando entrambe le velocità di reazione (diretta ed inversa) senza intervenire sui processi energetici che regolano la spontaneità della reazione.

La parola enzima deriva dal greco ένζυμο, con il significato di nel lievito. Il termine fu coniato da Friedrich Whilhelm Kühne nel 1878 per sostituire il termine fermento, genericamente usato fino ad allora. Il termine fermento, a sua volta, era stato introdotto in riferimento ai processi di fermentazione, ampiamente studiati alla fine dell'Ottocento: nel 1897, per la prima, alcuni ricercatori replicarono in vitro un processo metabolico (la fermentazione alcolica) utilizzando un estratto di lievito.

L'enzima partecipa attivamente alla reazione: il substrato (la/e molecola/e su cui agisce l'enzima) va ad incastrarsi nel sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Avvenuta la reazione, il prodotto viene allontanato dall'enzima, che rimane disponibile per agire nuovamente. Una singola molecola enzimatica è in grado di catalizzare in un secondo le reazioni di decine di migliaia di molecole identiche, rendendo gli enzimi efficaci anche in quantità minime.

A differenza dei catalizzatori inorganici, gli enzimi presentano un'elevatissima specificità, catalizzando solo una reazione o pochissime reazioni simili poiché il sito attivo interagisce con i reagenti in modo stereospecifico (è sensibile anche a piccolissime differenze della struttura tridimensionale).

Immagine generata al computer di un'enzima

Molti enzimi contengono molecole non proteiche che partecipano alla funzione catalitica. Queste molecole, che si legano spesso all'enzima nelle vicinanze del sito attivo, vengono chiamate cofattori e sono divise in due categorie, sulla base del loro legame con l'enzima: i gruppi prostetici e i coenzimi. I gruppi prostetici sono strettamente legati agli enzimi, generalmente in modo permanente. I coenzimi sono legati piuttosto debolmente agli enzimi (una singola molecola di coenzima può associarsi con enzimi diversi) e servono come portatori di piccole molecole da un enzima ad un altro. La maggior parte delle vitamine, composti che gli esseri umani e altri animali non sono in grado di sintetizzare autonomamente, sono coenzimi.

Alcuni enzimi sono provvisti, oltre che del sito attivo, anche del cosiddetto sito allosterico, che funziona come una specie di interruttore, potendo esso bloccare o attivare l'enzima. Quando una molecola particolare, spesso lo stesso prodotto della reazione enzimatica, fa infatti da substrato a questo sito, la struttura dell'enzima viene completamente modificata, al punto che esso può non funzionare più. Al contrario, può avvenire che la deformazione metta in funzione l'enzima: in quei casi la sostanza da legare al sito allosterico dovrà essere il reagente.

Gli inibitori enzimatici sono sostanze in grado di diminuire o annullare l'azione catalitica di un enzima. Possono agire legandosi al sito attivo competitivamente al substrato (inibizione competitiva) o legandosi ad un sito allosterico. L'inibizione può essere reversibile, potendo ripristinare la funzione catalitica spostando l'inibitore dal sito tramite aumento della concentrazione del substrato, o irreversibile con l'impossibilità di potere ripristinare l'attività catalitica. Gli induttori, invece, sono sostanze in grado di interagire con i siti enzimatici in modo da aumentare la funzionalità dell'enzima.

La classificazione degli enzimi, curata dalla Enzyme Commission (dall'inglese Commissione per gli enzimi), costituita nel 1955, si basa sui numeri EC. Ad ogni enzima viene infatti associato un codice di quattro cifre ed un nome sistematico a seconda della reazione catalizzata.