Legame peptidico
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Il legame peptidico è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di polipeptidi e proteine. Come quasi tutti i legami che avvengono nelle molecole organiche e in generale nella chimica biologica, si tratta di un legame di tipo covalente.
[modifica] Struttura
Il legame peptidico si genera nel momento in cui, tramite un processo di condensazione (ovvero l'unione di due strutture molecolari con la perdita di una molecola di H2O), la parte basica di un amminoacido (il gruppo funzionale amminico -NH2) si unisce con quella acida di un amminoacido diverso (il gruppo carbossilico -COOH). Quando ciò avviene, uno degli idrogeni (H+) legati all'azoto si separa e si unisce al gruppo OH- legato al carbonio formando una molecola d'acqua e permettendo a C e ad N di unirsi con un legame semplice detto appunto peptidico.
Siccome un dipeptide (ovvero una molecola che possiede un solo legame peptidico tra due amminoacidi), così come pure i polipeptidi, comprende ancora nella sua molecola sia un gruppo amminico che uno carbossilico, esso potrebbe nuovamente allungarsi in seguito ad altre condensazioni dando luogo, qualora il numero di amminoacidi uniti superasse la trentina, ad una proteina.
[modifica] La rottura del legame
L'idrolisi enzimatica è il sistema più semplice per rompere un legame peptidico, poiché consiste nell'operazione esattamente contraria alla condensazione: con l'aggiunta di acqua e l'azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi dal dipeptide ai due amminoacidi separati; questa reazione è sfruttata dal fegato per tramutare le proteine ingerite in quelle a noi necessarie.
