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Glutathion - Wikipédia

Glutathion

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Propriétés

Généralités

Nom Glutathion
Formule développée du glutathion
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Formule développée du glutathion
Modèle tridimensionnel du glutathion
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Modèle tridimensionnel du glutathion
Formule Chimique C10H17N3O6S
Nom (IUPAC) acide 2-amino-5-{[2-[(carboxyméthyl)amino]- 1-(mercaptométhyl)-2-oxoethyl]amino}-5-oxopentanoïque
Apparence Cristaux blancs

Propriétés physiques

Masse molaire 307.3 g/Mol
Température de fusion 458 - 468 K (185 - 195 °C)

Electrochimie

Potentiel rédox standard (GSSG/GSH) = 0,24 V [1]

Les unités SI sont utilisées si possible. A moins d'indications contraires, les conditions standard sont utilisées.



Le glutathion est un tripeptide, formé par la condensation d'acide glutamique, de cystéine et de glycine : γ-L-Glutamyl-L-cystéinylglycine). A noter que le groupement amine de la cystéine se condense avec la fonction acide carboxylique en γ de l'acide glutamique. Pratiquement toutes les cellules en contiennent une concentration élevée. On le représente de manière simplifiée par GSH, la fonction thiol lui conférant ses principales propriétés biochimiques.

[modifier] Biosynthèse

Alton Meister a montré que le glutathion participait au cycle γ-glutamyl, qui permet l'entrée ATP-dépendante des acides aminés dans les cellules grâce à la synthèse et à la dégradation de GSH.

Cycle γ-glutamyl
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Cycle γ-glutamyl

[modifier] Propriétés oxydoréductrices

[modifier] Références


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