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Lysozyme - Wikipédia

Lysozyme

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Structure tertiaire du lysozyme
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Structure tertiaire du lysozyme
Cristal de lysozyme
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Cristal de lysozyme

Le lysozyme est une enzyme (EC 3.2.1.17) de type hydrolase acide sécrétée par les leucocytes de types granulocytes et monocytes. Elle détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des glycosaminoglycannes la constituant. Cette propriété a incité certains auteurs à la qualifier d'antibiotique corporel.

Il s'agit d'une protéine globulaire de 129 acides aminés que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions (larmes, salive...) et dans le blanc d'oeuf.

Elle a été découverte par Alexander Fleming en 1922.

[modifier] Mode d'action

La plupart des bactéries affectées par le lysozyme ne sont pas pathogènes. Dans quelques cas, l'action du lysozyme est la principale raison pour laquelle ces organismes ne deviennent pas pathogènes. Le lysozyme peut agir dans une certaine mesure comme une opsonine innée, ou comme une enzyme lytique.

Le lysozyme sert d'opsonine non spécifique innée en se fixant à la surface bactérienne, réduisant ainsi la charge négative et facilitant la phagocytose de la bactérie avant que les opsonines du système acquis de l'immunité. En d'autres termes, la lysozyme facilite la phagocytose par les leucocytes.

L'enzyme attaque les peptidoglycannes constituant la paroi des Bactéries (particulièrement les Bactéries Gram positif) et hydrolysent les liaisons covalentes entre l'acide N-acétyl muramique avec le 4eme atome de carbone du N-acétyl glucosamine. La molécule de peptidoglycanne se trouve associée avec le site de fixation de l'enzyme (binding site) situé dans un creux entre les deux domaines. Cela contraint la molécule de substrat à adopter la conformation de l'état de transition. Les acides aminés Glu 35 (acide glutamique, acide aminé numéro 35), et l'Asp 52 (acide aspartique, acide aminé numéro 52) se sont révélé être indispensables à l'activité enzymatique. La Glu 35 agit comme donneur de proton au pont glycosidique, clivant la liaison C-O du substrat, tandis que l'Asp 52 sert de nucléophile permettant la formation transitoire d'une enzyme glycosylée. Celle-ci réagit alors avec une molécule d'eau, donnant le produit final de l'hydrolyse et l'enzyme dans sa forme initiale.

[modifier] Maladies liées au lysozyme

Une mutation sur le gène du lysozyme peut être à l'origine de l'accumulation de protéines amyloïdes dans certains tissus.

[modifier] Utilisation diagnostique

Un taux accru de lysozyme dans le sang est souvent lié à une sarcoïdose. Des valeur de 8mg/L ou plus sont considérées comme élevées.

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