Eme

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Eme (Fe-protoporfirina IX)

L' eme (o gruppo eme) è un complesso chimico membro di una famiglia di composti chiamati porfirine contenente un atomo di ferro. L'eme costituisce il gruppo prostetico, cioè la parte non proteica (quella proteica è detta apoproteina), di una serie di proteine tra cui l'emoglobina, la mioglobina e i citocromi. Questa molecola deve la sua importanza al fatto che può legare l'ossigeno, sia in forma molecolare che in altri composti (CO₂, H₂O, ecc) proprio grazie all'atomo di ferro.

Indice

1 Struttura
2 Funzione
- 2.1 Sintesi
- 2.2 Degradazione
3 Malattie metaboliche
4 Voci correlate
5 Bibliografia

[modifica] Struttura

L'eme è cosituito da quattro anelli pirrolici legati tra loro da gruppi metilenici (-CH=) formando un anello tetrapirrolico. A questa struttura sono legati quattro gruppi metilici (-CH₃), due vinilici (CH₂=CH-) e due propionici (-CH₂-CH₂-COO-). L'atomo di ferro viene legato alla fine ai quattro atomi di azoto disposti al centro dell'anello. Il ferro a sua volta può formare altri due legami, uno su ciascun lato dell'eme (chiamati quinta e sesta posizione di coordinazione). Nell'emoglobina e nella mioglobina la quinta posizione è occupata da una istidina. L'eme può presentarsi sotto tre diverse forme: eme a, eme b ed eme c.

eme a: differisce dall' eme b in quanto ha un gruppo metile ossidato a un gruppo formile (CHO), e una delle catene viniliche è rimpiazzata da una isoprenica. Tra gli enzimi contenenti questo tipo di eme vi è la citocromo c ossidasi.
eme b: è il più comune dei tre, presente tra gli altri nell'emoglobina e nella mioglobina
eme c: è simile all'eme b con la differenza che con le due catene viniliche è covalentemente legata alla sua apoproteina. Tra le proteine che possiedono questa forma vi è il citocromo c

[modifica] Funzione

La funzione di questa molecola è basata sull'atomo di ferro, in grado di legare in maniera reversibile l'ossigeno, utilizzandolo per trasportare elettroni nella catena respiratoria, nel ridurre specie reattive dell'ossigeno (catalasi e perossidasi) o semplicemente trasportandolo nel sangue (emoglobina) o immagazzinandolo nei muscoli (mioglobina). Poiché nelle cellule il principale sito di ossidazione sono i mitocondri, molti enzimi contenente eme si trovano lì.

Il ferro può esistere negli stati di ossidazione +2 e +3, ma solo lo stato di ossidazione minore è in grado di legare l'ossigeno.
Quando il ferro si trova nello stato di ossidazione +3 non è più in grado di legare l'ossigeno e l'emoglobina prende il nome di metaemoglobina.
La capacità di legare l'ossigeno da parte dell'eme così come quella di trattenere gli elettroni vengono modificate dalla proteina nella quale si trova.

[modifica] Sintesi

sintesi dell'eme

La sintesi dell'eme ha luogo nel citoplasma e nel mitocondrio della cellula. Il processo enzimatico che produce l'eme va sotto il nome di sintesi porfirinica, poiché l'eme fa parte della famiglia delle porfirine. Questo processo di sintesi, e gli enzimi che ne fanno parte, sono molto conservati tra le varie specie. Nell'uomo, questa via di sintesi serve quasi esclusivamente a produrre eme; in altre specie serve anche a produrre sostanze smili come la cobalamina (vitamina B12). La sintesi dell'eme ha inizio dalla sintesi di acido (delta)-aminolevulinico dall'amminoacido glicina e dal Succinil-CoA proveniente dal ciclo di Krebs (ciclo dell'acido citrico). L'attività dell'enzima responsabile di questa reazione (Ala sintetasi) è regolato dal livello intracellulare di ferro e dalla concentrazione di eme. Gli organi principalmente coinvolti nella sintesi dell'eme sono il fegato e il midollo osseo, sebbene tutte le cellule lo richiedano per funzionare bene. Gli eritrociti non lo producono, in quanto non sono più cellule vitali; l'eme viene invece sintetizzato dai suoi precursori, a livello del midollo osseo.

[modifica] Degradazione

L'eme non viene riutilizzato, ma viene degradato con un processo enzimatico che porta alla formazione di bilirubina, un potente agente antiossidante di colore giallognolo. L'eme dei globuli rossi viene invece degradato nella milza. Il colore rosso è dato proprio dall'atomo di ferro dell'eme, presente in grande quantità nel sangue.

[modifica] Malattie metaboliche

Difetti degli enzimi responsabili della sintesi o della degradazione dell'eme sono responsabili di disordini ereditari o acquisiti, chiamati porfirie.