プロテアーゼ

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プロテアーゼ (Protease、EC.3.4.-.-) とはペプチド結合加水分解酵素の総称。広義のペプチダーゼ(Peptidase)のこと。タンパク質・ペプチド加水分解酵素。

[編集] 機能

アミノ酸がペプチド結合によって鎖状に連結したペプチド（一般に100残基未満、比較的分子量が小さい）やタンパク質（一般に100残基以上、比較的分子量が大きい）のペプチド結合を加水分解する酵素で、様々な種類のものが、栄養吸収、タンパク質の廃棄とリサイクル、生体防御、活性の調節、などの幅広い分野で働いている。

[編集] 分類

基質による分類

プロテイナーゼ(Proteinase)– タンパク質を分解するもの。
（狭義の）ペプチダーゼ(Peptidase)– より分子量の小さなペプチドを分解するもの。

分解の形式による分類

エキソペプチダーゼ– タンパク質・ペプチド鎖の末端から1〜2アミノ酸残基ずつ切り取るタイプのもの。
エンドペプチダーゼ– タンパク質・ペプチド鎖の内部配列を切断するタイプのもの。

触媒機構による分類

セリンプロテアーゼ– キモトリプシン(chymotrypsin)、スブチリシン(subtilisin)など。
アスパラギン酸プロテアーゼ（酸性プロテアーゼ）(aspatric protease)– ペプシン、カテプシンD(cathepsin D)、HIVプロテアーゼなど。
金属プロテアーゼ(metallo protease)– サーモリシン(thermolysin)など。
システインプロテアーゼ(cysteine protease)– パパイン、カスパーゼなど。
この他にもプロテアソ−ム(proteasome)で知られるようになったN-末端スレオニンプロテアーゼ(N-terminal threonine protease)やグルタミン酸プロテアーゼ(glutamic protease)などが新たに見つかっている。

[編集] 基質特異性

プロテアーゼには切断する配列をあまり選ばない（基質特異性が低い）ものや、特定のタンパク質・ペプチドの特定の部位だけを特異的に切断するという切断する配列に対する高度な選択性を持つ（基質特異性が高い）タイプのものがある。ペプシン(pepsin)やキモトリプシン(chymotrypsin)などが前者の、ケキシン(Kexin)やフューリン(Furin)のようなプロセッシングプロテアーゼ、Xa因子のような血液凝固因子などが後者の例として典型的なものである。前述のHIVプロテアーゼはその基質特異性故にHIV治療の重要な標的となり、阻害剤による治療が大きな成果を上げている。