Sekundara strukturo
El Vikipedio
La sekundara strukturo de molekuloj estas la tridimensia aranĝo de la atomoj.
Se la sola struktura trajto de proteinoj estus la aminoacida sinsekvo (primara strukturo), la molekuloj konsistus el longaj ĉenoj volviĝintaj en hazardajn formojn. Eksperimentoj montras ke ne estas tiel. En akvaĵaj (?) solvaĵoj proteinoj faldiĝas spontane, kun sinsekvoj de hidrofobaj aminoacidoj turniĝintaj interne kaj vicoj de hidrofilaj aminoacidoj turniĝintaj ekstere. La interno, la kerno de globecaj akvo-solveblaj proteinoj estas ĉiam hidrofobia kaj la ekstero estas ĉiam hidrofila - hidrofoba kerno kaj hidrofila surfaco. Tio ĉi okazas, ĉar formiĝas regulaj sekundaraj strukturoj. Membran-proteinoj (proteinoj kiuj lokiĝas en biologiaj membranoj) havas prefere hidrofobajn aminoacidoj apud la membran-surfaco, ĉar membranoj esence konstituiĝas de gras-acidoj (do la hidrofobaj regionoj alproksimiĝas).
La plejparto da proteinoj en sia natura stato estas tenata en difinitaj formoj (sekundaraj strukturoj) per hidrogen-ligoj inter la amidaj hidrogenoj kaj la karboksilaj oksigenoj de la polipeptida ĉefĉeno.
Tiel, formiĝas diversaj sekundaraj strukturelementoj kiel alfa-helicoj, beta-plisitaj-lamenoj, kaj ligas tiujn elementojn al fleks-ligitaĵoj.
La hidrogen-liga naturo de sekundaraj proteinaj strukturoj signifas ke tiaj strukturoj estas relative facile disrompeblaj pro ŝanĝoj de pH, temperaturo, aŭ koncentrecoj de solvaĵo aŭ salo.
