Białko błonowe

Z Wikipedii

Białko błonowe to białko związane ze strukturą błony biologicznej. W tych błonach białka pełnią rozliczne funkcje niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania komórki. Występują m.in. w roli:

• receptorów - spełniają rolę w kontaktowaniu się komórki ze światem zewnętrznym, endocytozach i wielu innych;
• enzymów - jak kompleksy białkowe syntetyzujące celulozę w komórkach roślinnych lub pompa sodowo-potasowa
• białka wiążące komórkę z innymi komórkami bądź elementami macierzy zewnątrzkomórkowej
• białka uczestniczące w transporcie - kanały, przenośniki, pompy

Schemat organizacji białek błonowych.
1. Białko transmembranowe
2. Białko monowarstwy zewnętrznej
3. Białko monowarstwy wewnętrznej
4. Białko wewnętrzne błony
Niebieskie – białka peryferyjne

Białka błonowe dzieli się na:

• integralne - których nie można łatwo oddzielić od błony (na przykład za pomocą roztworów soli) ze względu na wiązania hydrofobowe z elementami dwuwarstwy lipidowej. Ta klasa białek jest zakotwiczona w błonie motywem białkowym. Do ekstrahowania ich należy używać detergentów. Integralne białka błonowe dzieli się na:
  • białka transbłonowe (transmembranowe), które przebijają całą grubość dwuwarstwy. Białka transbłonowe z kolei, można podzielić na białka jednokrotnie (białka monotopowe) lub wielokrotnie (białka politopowe) perforujące błonę;
  • białka nie przebijające błony, które dzielą się na białka listka (monowarstwy) wewnętrznego i zewnętrznego. Swoistą podgrupą białek nie przebijających błony są białka wewnętrzne błony, ulokowane pomiędzy dwoma jej monowarstwami, w jej części hydrofobowej.

Na szczególną uwagę zasługują sposoby kotwiczenia białek integralnych w dwuwarstwie. Silnie hydrofobowy charakter części lipidowej błony wymusza specyficzną strukturę białek - strukturę α helisy bądź β beczułki. Struktury te wymuszają skierowanie polarnych łańcuchów bocznych aminokwasów danego białka do wnętrza struktury, co najczęściej daje efekt polarnego kanału pozwalającego na przepływ odpowiednich polarnych cząsteczek.

• powierzchniowe (prefyryjne) - które łatwo można oddzielić od błony za pomocą roztwór soli. Nie perforują one żadnej z monowarstw błony, a z błoną związane są za pomocą słabych oddziaływań molekularnych, głównie wiązań jonowych, wodorowych i Van der Waals’a. Oddziałują w ten sposób z samą błoną lub z białkami integralnymi. Te białka mają zwykle duże fragmenty polarne i łączą się z fosfolipidami błony wiązaniami jonowymi.

Główne motywy kotwiczenia białek nie przebijających błony.

• zakotwiczone - białka utrzymywane w pobliżu błony za pomocą niebiałkowego (lipidowego) elementu strukturalnego zakotwiczonego w błonie. Zależnie od białka można je izolować z błony tylko za pomocą detergentów lub za pomocą roztworów soli. Białka zakotwiczone zostają wyposażone w motyw kotwiczący na drodze modyfikacji potranslacyjnej. Wyróżnia się następujące modyfikacje białek zakotwiczonych:
  • mirystylacja przy N-końcu;
  • palmitylacja reszt cysteiny;
  • farnezylacja przy C-końcu;
  • geranylogeranylacja przy C-końcu;
  • glikozylofosfatydyloinozytol na C-końcu (motyw cukrowo-lipidowy);
  • stearylacja;
  • oleinacja;
  • arachidonacja.

W niektórych klasyfikacjach, białka zakotwiczone uznaje się za białka integralne błony.

Prawdopodobnie, aż 30% białek kodowanych w ludzkim genomie stanowią białka błonowe ^{[1] [2] [3]}.

[edytuj] Przypisy

1. ↑ Biochim. Biophys. Acta 1565 (2002) 143 (Editorial)
2. ↑ J.-L. Rigaud Membrane proteins functional and structrural studies using reconstituted proteoliposomes and 2-D crystals Brazilian J. of Med. and Biol. Resarch 35 (2002) 753-766
3. ↑ J.U. Bowie Stabilizing membrane proteins Curr. Opin. in Struct. Biol. 11 (2001) 397-402