Tripsina
Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Questa voce è solo un abbozzo (stub) del Progetto Bio. Se puoi, contribuisci adesso a migliorarla secondo le convenzioni di Wikipedia. Per l'elenco completo degli stub riguardanti biologia molecolare e cellulare, biochimica, genetica e biotecnologie, vedi la relativa categoria.
La tripsina è un enzima proteolitico che scinde i legami peptidici centrali dei polipeptidi e delle proteine allo stato nativo, producendo polipeptidi più piccoli o singoli aminoacidi che possono essere assimilati dall'intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella digestione delle proteine.
È prodotta dal pancreas sotto forma di tripsinogeno inattivo, che viene quindi secreto nell'intestino tenue dove viene attivato e trasformato in tripsina per mezzo di un taglio proteolitico operato dall'enzima enteropeptidasi. La tripsina risultante, con lo stesso meccanismo di taglio proteolitico, è in grado di attivare altre molecole di tripsinogeno. Questo meccanismo di attivazione è comune a molte serin proteasi, ed è utile a prevenire l'autodigestione nel pancreas.