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Glycosylation - Wikipédia

Glycosylation

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La glycosylation est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique. A ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée Elle rend les polypeptides plus résistant à la protéolyse. On distingue deux types de glycosylations.

[modifier] La N-glycosylation

C'est l'addition de glucides aux chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du réticulum endoplasmique. Au cours de cette réaction, un oligosaccharide « N-glycosylé » se lie à un acide aminé asparagine (Asn) disponible. Cette réaction est catalysée par une enzyme membranaire de type glycosyl-transférase.


[modifier] La O-glycosylation

C'est l'addition de glucides au niveau des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.

[modifier] Implications biomédicales

Tant la O- que la N-glycosylation sont d'une grande importance dans la signalisation et la reconnaissance cellulaire,; particulièrement dans le cas des anticorps où l'on a prouvé notamment que la réaction de type Th2 modifiait la glycosylation des IgA et des IgM, ce qui intervient dans le mécanisme pathogénique de la glomérulonéphrite à IgA (Maladie de Berger)

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