Glykosylierung
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Glykosylierung ist der Prozess bei dem Saccharide an Proteine oder Lipide durch Enzyme gehängt werden. Dieses Anhängen von Kohlenhydratgruppen ist sehr spezifisch und ist eine der wichtigsten posttranslationalen Modifikationen von Proteinen. Die Mehrzahl der eukaryotischen Proteine ist glykosyliert. Das Anhängen von Kohlenhydratgruppen ohne Enzymbeteiligung nennt man Glykation, in der Chemie wird aber zum Teil auch für diesen Prozess die Formulierung "Glykosylierung" verwendet, die jedoch nicht mehr IUPAC-konform ist [1]. Modifikationen dieser Art werden in der Biologie im Rahmen der Glykomik untersucht.
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[Bearbeiten] Funktion
Glykosylierung dient sehr unterschiedlichen Funktionen. Zum einen erhöht sie die Stabilität von manchen Proteinen und schützt vor proteolytischem Abbau. Viele Proteine falten sich auch nicht korrekt, wenn sie nicht zuvor glykosyliert wurden - Glykosylierung dient also der Richtigen Proteinkonformation und verändert auch die Affinität für Bindungspartner (z.B. beim Insulinrezeptor). Neben Signalpeptiden dient auch die Glykosylierung dem intrazellulären Transport: Glykoproteine werden zur Zellmembran und in die extrazellulären Matrix transportiert. Weiterhin dienen die Zuckerketten auch als strukturelle Bestandteile von Zellmembranen, als Gleitmittel (beispielsweise als Bestandteil von Mucus (Schleim)) und tragen zur Zellinteraktion bei. Unterschiedliche Glykosylierung von Blutproteinen führt auch zu unterschiedlichen Blutgruppen im Menschen.
[Bearbeiten] Glykosylierung von Proteinen
Es gibt verschiedene, durch Enzyme katalysierte Prozesse, die zur Glykosylierung von Proteinen führen und meistens im endoplasmatischen Retikulum (ER) erfolgen. Gemeinsam ist diesen Prozessen, dass sie sehr spezifisch sind, dass heisst es werden nur bestimmte Aminosäuren glykosyliert und auch die Zusammensetzung der jeweiligen Kohlenhydratgruppe ist sehr spezifisch. Der Artikel Glykoproteine erläutert ausführlich die unterschiedlichen Glykosylierungen von Proteinen.
[Bearbeiten] Glykosylierung von Lipiden
Bei der enzymatisch vermittelten Glykosylierung von Lipiden entstehen die sogenannten Glykolipide, deren Aufbau im entsprechenden Artikel detailliert beschrieben ist. Der Oligosaccharid-Anteil der Glykolipide wird in der Regel auf der Außenseite der Zellmembran präsentiert, wo er eine Rolle in der Interaktion zwischen einzelnen Zellen oder bei der Signalübertragung spielt.
[Bearbeiten] Erkrankungen durch defekte Glykosylierung
Es existieren verschiedene Erbkrankheiten, bei denen die defekten Gene ihre eigene Glykosylierung beeinflussen. Die Folge können je nach Mutation falsche oder fehlende Glykosylierung sein, die unterschiedliche Erkrankungen verursachen können. Beispielsweise wird eine Form des Marfan-Syndroms durch eine falsche Glykosylierung von Fibrillin verursacht. Mutationen können aber auch den Prozess der Glykosylierung selber betreffen.
[Bearbeiten] Siehe auch
[Bearbeiten] Quellen
- ↑ Nomenclature Committee of IUB (NC-IUB), IUB-IUPAC Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). 1984. Newsletter, 1984, International Union of Biochemistry (IUB), International Union of Pure and Applied Chemistry (TUPAC). Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 365:I-V
[Bearbeiten] Literatur
- Brooks SA: Protein glycosylation in diverse cell systems: implications for modification and analysis of recombinant proteins. Expert Rev Proteomics 2006; 3(3): 345-59 PMID 16771706
- Freeze HH: Genetic defects in the human glycome. Nat Rev Genet. 2006; 7(7):537-51. PMID 16755287
- Hubert Rehm: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-82-741195-5
