Cisteína

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

A cisteína é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

Nomenclatura	Cisteína
Símbolo	Cys ou Cis ou C
Nome químico	Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Classificação	Aminoácido polar neutro
Estrutura Linear
Estrutura Tridimensional

[editar] Estrutura

O seu nome tem origem na palavra grega kustis, significando "bexiga", pois foi isolada inicialmente a partir de cálculos renais (sob a forma de cistina). A cisteína possui um grupo tiol na sua cadeia lateral e é principalmente encontrado em proteínas e no tripéptido glutationa. Quando exposto ao ar, e sob determinadas condições fisiológicas (incluindo no interior de proteínas), a cisteína oxida-se formando cistina, composta por duas cisteínas unidas por uma ligação dissulfureto.

O grupo tiol possui carácter nucleofílico. Como o pK_a deste grupo é de 10,8, a sua actividade química pode ser regulada pelo ambiente em que se enquadra.

[editar] Bioquímica

Algumas proteínas com actividade biológica fortemente dependente de cisteínas incluem as ubiquitina ligases, que transferem ubiquitina para proteínas, e caspases, que participam na proteólise em apoptose celular. Outras proteínas que dependem de cisteínas no seu centro catalítico são a inteína e a ribonucleótido redutase. Estes papéis estão fundamentalmente limitados ao interior celular, cujo ambiente é tipicamente redutor, mantendo as cisteínas na sua forma reduzida (não oxidada a cistina).

As cisteínas têm um papel fundamental na manutenção da estrutura terciária de proteínas. Ao formarem ligações dissulfureto entre os seus grupos tiol, aumentam a estabilidade molecular e a resistência à proteólise. A insulina é um exemplo deste tipo de ligações, pois é formada por dois péptidos ligados por duas destas ligações dissulfureto. A disposição das ligações dissulfureto em proteínas contidas no cabelo determina quão encaracolado o cabelo é.

[editar] Fontes alimentares

Alimentos ricos em cisteína incluem pimentos vermelhos, alho, cebola, bróculos, couve-de-bruxelas, aveia e gérmen de trigo. Não é, contudo, um aminoácido essencial: é sintetizado no organismo humano se existir uma quantidade disponível suficiente de metionina.

A L-cisteína (o enantiómero naturalmente abundante da cisteína) pode ser produzida comercialmente a partir da proteólise em cabelo humano, penas e pêlos suínos. Existe algum debate sobre se o consumo de cisteína derivada de cabelo humano é ou não uma forma de canibalismo. O maior produtor mundial de cisteína é a China.

Embora muitos aminoácidos estejam disponíveis já há bastante tempo através da fermentação, só em 2001 uma companhia alemã apresentou uma via fermentativa para a produção de L-cisteína, sem o recurso a produtos animais ou humanos.

A forma oxidada cistina é encontrada no soro de leite bovino inteiro (não tratado); esta forma é encontrada também no leite materno.

[editar] Aplicações

A cisteína (particularmente a L-cisteína) é usada não só em investigação laboratorial mas também como suplemento alimentar, em produtos farmacêuticos e de cuidado pessoal. Uma das maiores aplicações é a produção de aromas. Por exemplo, a reacção de cisteína com açúcares, pela reacção de Maillard, resulta num produto com gosto de carne. Também é usada industrialmente em pastelaria e padaria, em doses que não excedem as dezenas de ppm, para amaciar a massa, reduzindo o seu tempo de processamento.

O derivado N-acetilcisteína é usado como medicamento contra a tosse, pois interfere com a formação de ligações dissulfureto em proteínas do muco, liquefazendo-o e tornando mais simples a sua expulsão. A N-acetilcisteína é usada como suplemento alimentar tal como a cisteína.

A cisteína é usada em produtos para o cabelo para fazer permanentes, especialmente na Ásia. Neste caso, são as ligações dissulfureto na queratina no cabelo quem sofre a acção interferente deste aminoácido.

O gado ovino necessita de cisteína para produzir lã, sendo nestes organismos um aminoácido essencial. As ovelhas adquirem este aminoácido ao ingerir erva; como tal,a produção de lã cai ou pára totalmente em períodos de baixa disponibilidade de alimentos (como secas prolongadas). Foram já desenvolvidas ovelhas transgénicas que conseguem produzir cisteína, obviando a necessidade permanente da sua ingestão.

Em invetigação laboratorial, a cisteína é muitas vezes alvo em experiências de marcação biomolecular (labeling) para investigar aspectos estruturais e funcionais de proteínas que contenham este aminoácido. Por exemplo, é possível adicionar compostos como a maleimida, que forma ligações covalentes com cisteínas, ou usar labeling em EPR.

Em 1994, um relatório preparado por cinco representativas marcas de cigarros apontou a cisteína como um dos 599 aditivos permitidos no fabrico de cigarros nos Estados Unidos da América^[1]. A função da cisteína como aditivo em cigarros é desconhecida.