Protease

Fra Wikipedia, den frie encyklopedi

Denne artikkelen er en blindveiside. For å knytte den til en sammenheng og gjøre det mulig å manøvrere enkelt gjennom Wikipedia trenger den lenker til aktuelle artikler. Se også listen over blindveisider.

En protease (eller peptidase) er et enzym som spalter proteiner/peptider i mindre proteiner/peptider (også kalt proteolytisk enzym). Det finnes mange, mange proteaser som blant annet er viktig i fordøyelsen av maten vi spiser (alt må jo brytes ned), i bekjempelsen av mikroorganismer, for å bryte ned dødt vev o.l.

Frukt kan også inneholde spesielle proteaser f.eks. bromelain fra ananas, ficin fra fiken og papain fra papaya. Det finnes naturlige og kunstige proteasehemmere (proteaseinhibitorer) som blokkerer enzymaktiviteten til proteaser. Proteaser forekommer overalt i cellen. Ødelegges og knuses celler starter straks proteasene med å nedbryte protein. Dette har betydning for utbyttet hvis man skal isolere enzymer eller andre proteiner fra plantevev.

Noen eksempler er:

• Pepsin
• Trypsin
• Chymotrypsin
• Elastase
• Kollagenase
• Carboksypeptidase A
• Carboksypeptidase B
• Enzym

Serin-proteaser er en gruppe enzymer, som spalter peptidbindinger og som alle har aminosyren serin i det aktive sete. Alle serin proteaser har felles katalytiske mekanismer. OH gruppen i serin angriper peptidbindingene slik, at den svekkes og brytes. De bedste krakariske serin protease er chymotrypsin, trypsin og elastase.

Chymotrypsin -chymotrypsin består af tre polypeptid kjeder, som holdes sammen av fem disulfide bindinger. De tre kjedene er kjede A aminosyre mellem 1-13, kjede B aminosyre 16-146 og kjede C aminosyre 149-245. De fem disulfide bindingene er cystein side kjede mellem 1 og 122, 42 og 58, 168 og 182, 191 og 220. I det aktiv sete ligger der de tre katalytiske essentielle, nemlig Ser 195, His 57 og Asp 102. Enzymet har antiparallel -sheet struktur, som består to foldet enheter (aminosyre 27-112 og 133-130). Hver enhet består av seks trådet antiparallele sheets, som former seg i høy rad forvridende hydrogen binding . Chymotrypsin er syntetiseret i acinar cells av bukspyttkjærtellen som inactive precursor (zymogen), som også kalles chymotrypsinogen. Chymotrypsinogen aktiveres av aktion av protease i tynntarmen. Aktiveringen af chymotrypsinogen skjer i følgende trinn. Det er indre spaltning, som katalyseres av trypsin. dvs. bindingen mellem aminosyrerne Arg 15 og Il 16 brytes så kommer det en aktiv to kjedet enzym som kalles -chymotrypsin. Så følger det en lignede spaltning med chymotrypsin som katalysator. Dette forgår mellem aminosyrerne Leu 13 og Ser 14, -chymotrypsin blir til -chymotrypsin, til sist får -chymotrypsin til å bryte bindingen mellem Tyr 146 & Thr 147 , Asn 148 & Ala 149.