Михаелис - Ментен кинетика

Из пројекта Википедија

Михаелис - Ментен кинетика описује брзину ензимски катализованих реакција за многе ензиме. Има је добила по Леонору Михаелису и Мауду Ментену. Овај кинетички модел је валидан једино када је концентрација ензима доста мања од концентрације супстрата (што значи да је концентрација ензима лимитирајући фактор).

[уреди] Дефинисање константи

За одређивање максималне брзина ензимски катализованих реакција, концентрација супстрата се повећава док се не оствари константна брзина настајање продукта. Та брзина представља максималну брзину (V_max) ензима. У овом стању, активна места на ензиму су засићена супстратом. Фактори који утичу на брзину ензимски катализованих реакција (као што су pH, температуре и др.) су такође подешени на оптималне вредности.

"Дијаграм брзине реакције или Михаелис-Ментен дијаграм."

[уреди] Реакциона брзина / 'V'

Брзина представља број реакција, које су катализоване ензимом, по секунди. Са повећањем концентрације супстрата [S], брзина реакције (која одговара константној концентрацији ензима) се асимптотски приближава максималној брзини V_max, али је заправо никада не достиже. Услед тога, не постоји [S] које одговара V_max. Уместо тога, карактеристична вредност за ензим је дефинисана концентрацијом супстрата која одговара половини максималне брзине (V_max/2). Ова K_M вредност се назива Михаелис-Ментен константа.

[уреди] Михаелис константа 'K_M'

Пошто се концентрација супстрата која одговара _max не може сасвим тачно експериментално измерити, ензими се карактеришу концентрацијом супстрата која одговара половини максималне брзине. Ова концентрација се назива Михаелис-Ментен константа (K_M) или Михаелис константа. Она репрезентује (за оне ензиме који прате једноставну Михаелис Ментен кинетику) константу дисоцијације (афинитет супстрата) у ензим-супстрат (ES) комплексу. Ниска вредност Км показује да се (ES) комплекс доста стабилан и ретко дисосује без формирања продукта.

Напомена: K_M се може користити за описивање афинитета ензима према супстрату када је k₂ брзински ограничавајућа, тј. k₂ << k₁ и K_M постаје k_-1/k₁. Често, k₂ >> k₁, или k₂ и k₁ су истог реда величине.

Nelson, DL., Cox, MM. (2000) Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd Ed., Worth Publishers, USA

[уреди] Математичка формулација

Математичку формулацију Михаелис-Мантен кинетике су извели Бриџс и Халдејн. Добијена је на следећи начин:

Ензимска реакција је неповратна и продукт не денатурише ензим.

$E + S \begin{matrix} k_1 \\ \longrightarrow \\ \longleftarrow \\ k_{-1} \end{matrix} ES \begin{matrix} k_2 \\ \longrightarrow\\ \ \end{matrix} E + P$

Због успостављања равнотежног стања:

$\frac{d[ES]}{dt} = k_1[E][S] - k_{-1}[ES] - k_2[ES] = 0$

$[ES] = \frac{k_1[E][S]}{k_{-1} + k_2}$

Дефинисањем нове константе:

$K_m = \frac{k_{-1} + k_2}{k_1}$

Добијамо:

$[ES] = \frac{[E][S]}{K_m}$ (1)

Брзина реакције је:

$\frac{d[P]}{dt} = k_2[ES]$ (2)

Укупна концентрација ензима је:

$[E 0] = [E] + [E S]$

Стога:

$[E] = [E 0] - [E S]$ (3)

Убацивање једначине (3) у једначину (1) даје:

$[ES] = \frac{([E_0] - [ES]) [S]}{K_m}$

Преуређење даје:

$[ES] \frac{K_m}{[S]} = [E_0] - [ES]$

$[ES](1 + \frac{K_m}{[S]}) = [E_0]$

$[ES] = [E_0]\frac{1}{1+\frac{K_m}{[S]}}$ (4)

Убацивањем једначине (4) у једначину (2) и сређивањем добијамо:

$\frac{d[P]}{dt} = k_2[E_0]\frac{[S]}{K_m + [S]} = V_{max}\frac{[S]}{K_m + [S]}$

Ова једначина може експериментално бити анализирано са Лајнвивер-Бурк дијаграмом.

E₀ је укупна или почетна количина ензима. С обзиром да није могуће експериментално мерити количину ензим-супстрат комплекса током реакције, то израз за брзину реакције мора бити написан у зависности од почетне (укупне) количине ензима, што је позната величина.

d[P]/dt или V₀ или брзина реакције је брзина настајања продукта.

k₂[E₀] или V_max је максимална брзина реакције. k₂ се често назива и k_cat.

Уколико је [S] велико у поређењу са K_m, [S]/(K_m + [S]) тежи 1. Због тога је у овом случају, брзина формирања продукта једнака k₂[E₀].

Када је [S] једнако са K_m, [S]/(K_m + [S]) је једнако 0.5 . У том случају, брзина настајања продукта је једнака половини максималне брзине (1/2 V_max). Плотирањем V₀ наспрам [S], може се лако одредити V_max и K_m. Треба имати на уму да то захтева серију експеримената са константним E₀ при варирању конецентарције супстрата [S].

[уреди] Историја

Однос између концентрације супстрата и концентрације ензима су први установили 1913. године Леонор Михаелис и Мауд Ментен, пратећи раније радове Арчибалда Вивиан Хила.

Leonor Michaelis, Maud Menten (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung, Biochem. Z. 49:333-369.

Математичку формулацију су извели Бриџс и Хајдејн.

G. E. Briggs and J. B. S. Haldane (1925) A note on the kinetics of enzyme action, Biochem. J., 19, 339-339.

[уреди] Спољашње везе

Кинетика ензима и Михаелис-Ментен кинетика

Добављено из "http://sr.wikipedia.org../../../%D0%BC/%D0%B8/%D1%85/%D0%9C%D0%B8%D1%85%D0%B0%D0%B5%D0%BB%D0%B8%D1%81_-_%D0%9C%D0%B5%D0%BD%D1%82%D0%B5%D0%BD_%D0%BA%D0%B8%D0%BD%D0%B5%D1%82%D0%B8%D0%BA%D0%B0_85e3.html"

Категорије страница: Биохемија · Физичка хемија

Михаелис - Ментен кинетика

Из пројекта Википедија

Садржај

[уреди] Дефинисање константи

[уреди] Реакциона брзина / 'V'

[уреди] Михаелис константа 'K_M'

[уреди] Математичка формулација

[уреди] Историја

[уреди] Спољашње везе

Views

навигација

Претрага

Други језици

Михаелис - Ментен кинетика

Из пројекта Википедија

Садржај

[уреди] Дефинисање константи

[уреди] Реакциона брзина / 'V'

[уреди] Михаелис константа 'KM'

[уреди] Математичка формулација

[уреди] Историја

[уреди] Спољашње везе

Views

навигација

Претрага

Други језици

[уреди] Михаелис константа 'K_M'