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Ribonucléase - Wikipédia

Ribonucléase

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La ribonucléase (sigle : RNase) est un enzyme catalysant l'hydrolyse des liaisons phosphodiester de l'ARN. Elles comprennent les EXORIBONUCLÉASES et les ENDORIBONUCLÉASES (le terme désigne le plus souvent ces dernières. Les RIBOZYMES sont des ribonucléases non protéiques.

Sommaire

[modifier] Ribonucléase A

De sigle RNase A. Ribonucléase pancréatique. Endoribonucléase digestive sécrétée par le pancréas.

[modifier] Ribonucléase H

De sigle RNase H. Exo- ou endoribonucléase spécifique des hétéroduplex ARN:ADN. La RNase H des eucaryotes élimine les amorces d'ARN lors de la réplication de l'ADN. Les RNases H de procaryotes ont un rôle moins bien défini (l'ADN polymérase I élimine les amorces). La transcriptase inverse des rétrovirus comprend un domaine RNase H qui hydrolyse séquentiellement la plus grande partie de l'ARN après sa transcription en ADN.

[modifier] Ribonucléase L

De sigle RNase L. Endoribonucléase cytosolique, normalement latente, activée par l'oligonucléotide (2' -5')A3 synthétisé sous l'effet de l'INTERFÉRON. V. IFN.


[modifier] Ribonucléase P

De sigle RNase P. EC 3.1.26.5. Endoribonucléase éliminant le segment 5' du précurseur des ARNt. L'enzyme est une ribonucléoprotéine; l'ARN de l'enzyme est un RIBOZYME. La partie protéique de l'enzyme n'est pas indispensable au pouvoir catalytique des ribonucléases P de procaryotes; elle est indispensable aux ribonucléases P des eucaryotes et des archéobactéries, mais son rôle se limiterait à maintenir l'ARN catalytique dans un conformation qui lui permet d'être actif comme phosphodiestérase.

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