Hélice alpha
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L'hélice alpha est une structure secondaire qui s'observe dans des portions de protéines.
Elle est formée par la rotation régulière d'une chaîne polypeptidique sur elle-même.
Les atomes d'azote et d'oxygène du squelette protéique sont reliés entre eux par des liaisons hydrogènes, l'acide aminé n étant ainsi relié à l'acide aminé n + 4. Il n'y a donc pas de liaison hydrogène possible entre l'eau et le squelette. Le cœur de l'hélice alpha est donc hydrophobe, ce qui n'est pas forcément le cas des chaînes latérales. les hélices alpha sont rigides, par opposition aux autres parties de la protéines qui sont dans une conformation de pelote statistique.
Certains acides aminés dont la chaîne latérale est trop encombrée ne font jamais partie d'une hélice alpha. Enfin, malgré leur ressemblance avec les hélices alpha, les trois hélices constitutives du collagène sont des hélices d'un type différent, sans liaisons hydrogène intracaténaires. Ces hélices sont des hélices gauches formées par la répulsion des cycles pyrrolidones des nombreux résidus prolines de cette molécule.
