Random-coil-Strukturen
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Der Begriff Random Coil bezeichnet ein Protein oder -teilstück, das keine erkennbare Sekundärstruktur aufweist. Er stammt aus dem Englischen und wird in der deutschsprachigen wissenschaftlichen Literatur nicht übersetzt, sondern im englischen Original verwendet:
Random = zufällig
Coil = Knäuel, Spirale, Windung
Random-Coil-Strukturen sind irregulär und zeigen keine Tendenzen zur Ausbildung von Alpha-Helices oder Beta-Faltblättern. Die einzigen stabilen Bindungen innerhalb eines Random Coils sind die Peptidbindungen der Primärstruktur, d.h. der Aminosäurekette.
Prolin, eine Aminosäure, trägt häufig zur Ausbildung von Random-Coil-Strukturen bei, weil ihr ringförmiger Aufbau nicht in eine normal geformte Alpha-Helix oder ein Beta-Faltblatt passt ("Strukturbrecher"). Die Denaturierung von Proteinen (Beispiel: Kochen eines Eies) wandelt diese vollständig in Random-Coils um.
Die Bezeichnung Random Coil ist nicht ganz treffend, da die sich ausbildenden Formen, z.B. nach einer Denaturierung, nicht völlig zufällig sind, sondern wiederum gewisse Strukturen aufweisen, allerdings keine Helices oder Faltblätter.
Andererseits sind die Knäuel häufig nicht kugelförmig, sondern recht unregelmäßig gestaltet und können Bereiche enthalten, die nicht "geknäuelt" sind.
Random-Coil-Strukturen sind für die Proteinstruktur genauso wichtig wie die regelmäßigeren Formen. Sie ermöglichen unter anderem Rückwärtsbiegungen und erlauben dadurch die Ausbildung von sehr kompakten Strukturen. Random-Coil-Strukturen spielen an den Außenseiten von Membranproteinen eine wichtige Rolle. Ferner agieren sie als "Scharniere", die es den Proteinuntereinheiten ermöglichen, sich gegeneinander zu verschieben.
Typische Motive der Sekundärstruktur sind Alpha-Helix, Beta-Faltblatt und drei Arten von beta-turns.
