Lipossigenasi
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La lipossigenasi, (Lox; linoleate:oxygen oxidoreductase, EC 1.13.11.12) catalizza l’ossidazione della sequenza 1,4-Z,Z-pentadiene presente all’interno di acidi grassi polinsaturi, dando origine ai corrispondenti idroperossidi coniugati (J. R. Whitaker, 1994). La Lox e i suoi isoenzimi sono distribuiti in maniera ubiquitaria nel regno vegetale e animale (M. Williams and al., 2000), dove si presentano come proteine globurali solubili in acqua, con una massa compresa tra 94-104 kDa nel primo caso e 75-80 kDa nel secondo (A. Vianello and al., 2002). All’interno del sito catalitico della Lox è presente un centro ferro non eme (H. W. Gardner, 2003). La sua attività venne dimostrata per la prima volta nel 1928 quando Bonh e Haas, notarono che l’estratto ottenuto dai semi di soia conteneva un enzima in grado di ossidare i caroteni e lo chiamarono “carotene ossidasi”. Studi successivi chiarirono che l’ossidazione dei carotenoidi, e la relativa perdita di colore, sono causati non dall’azione diretta della lipossigenasi su di essi, ma tramite l’azione indiretta degli idroperossidi da essa formati a carico degli acidi grassi insaturi (M. Jarèn Galàn and al., 1999). In base a ciò gli venne dato il nome di lipossigenasi (J. Sànchez and al., 2000). Questo enzima catalizza la prima reazione della “via della lipossigenasi” che, nel regno vegetale, è coinvolta nella biosintesi di diverse molecole regolatrici, implicate nella risposta delle piante a stress di tipo fisico e a ferite di tipo meccanico. L’acido traumatico, ad esempio, è un ormone vegetale che induce la cicatrizzazione delle ferite e da esso, tramite una serie di reazioni, si arriva alla produzione dell’acido jasmonico un altro ormone che presenta diverse funzioni regolatorie. Template:Chimica:lipossigenasi
