Hsp90
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La protéine nommée Hsp90 joue en temps normal un rôle de protection du bon repliement tridimensionnel des protéines animales en dépit des chocs thermiques (HSP signifie heat shock protein, 90 étant son poids moléculaire). On soupçonne que sa déficience lors de situations de stress entraînerait une recrudescence de mutations lorsque des espèces traversent des conditions difficiles. Cela est en tout cas prouvé en ce qui concerne la mouche drosophile
[modifier] Découverte
Deux biologistes de l'université de Chicago, Suzanne Rutherford et Susan Lindquist ont exposé fin novembre 1998 cette hypothèse de l'HSP90 médiatrice, par sa déficience, du système de l'évolution, ou plus exactement de sa partie concernant les mutations, dommaine moins exploré jusqu'alors que celui de la sélection.
[modifier] Fonction
L’Hsp90 assure que les protéines accomplissent leur travail même en présence d’ « erreurs ». On peut dire que les HSP « chaperonnent » les protéines synthétisées :
- soit non encore repliées
- soit dont le bon repliement est affecté par les conditions de stress
Le changement du repliement d'une protéine change en effet son activité.
La production des HSP augmente à toute élévation brutale de la température. L’HSP 90 protège les protéines déjà dépliées en les empêchant de s'agréger.
L’HSP90 est en temps normal abondante dans le cytoplasme des cellules. « Elle interagit avec de multiples protéines de signalisation cellulaire qu’elle stabilise. » Michel Grob, La Recherche juin 1999
La mutation du gène codant l’HSP90 provoque chez la mouche drosophile les effets suivants, de façon anarchique :
- yeux disparaissant, ou changent de forme, de taille, de couleur,
- modification de la forme ou taille des ailes, des pattes,
- pilosité différente... .
Les mouches mutantes résultante restent presque toujours à la fois viables et fertiles. Elles produisent donc à la génération suivante une nouvelle génération mutante. Ces drosophiles de la seconde génération croisées avec des mouches disposant d’un gène codant pour l’Hsp90 sain et normal conservent la faculté de transmettre leur caractéristique à la troisième génération qui sont donc devenues indépendantes de cette protéine.
