Retinol-bindende Proteine
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Retinol wird im Blutplasma transportiert, indem es an Albumine oder an ein α1-Globulin gebunden wird. Diese Bindungsproteine heißen Retinol-bindende Proteine, kurz RBP.[1]
Es gibt insgesamt vier solche spezifische Bindungsproteine, sie gehören zur Familie der zytoplasmatischen lipidbindenden Proteine: CRBP I und CRBP II (von cellular retinol-binding protein) sowie CRABP I und CRABP II (von cellular retinoic acid binding protein).[2]
Alle vier Proteine bestehen aus etwa 135 Aminosäuren, wobei CRBP I und II zu 56 % sequenzidentisch sind, CRABP I und II zu 74 %. Man nimmt daher an, dass sie von einem Gen abstammen.[3]
Die vier Proteine haben unterschiedliche Aufgaben und sind daher auch in den verschiedenen Körperzellen unterschiedlich verbreitet.
Das CRBP I fördert die Umwandlung von Retinol zu Retinylaldehyd bzw. zur Retinsäure. Es ist vor allem in den Pigmentepithelzellen des Auges bzw. den Kupffer-Sternzellen der Leber vorhanden. CRBP II ist für die Absorption von Retinoiden aus dem Darmlumen erforderlich und ausschließlich in den Enterozyten des Dünndarms zu finden. Die genaue Funktion der retinsäurebindenen Proteine CRABP I und CRABP II ist noch nicht eindeutig geklärt. Fest steht, dass CRABP I den Retinsäurespiegel in der Zelle senkt, während CRABP II mit Retinsäure einen Komplex bildet und diese so in den Zellkern transportiert. Das CRABP I ist in den meisten Körperzellen vorhanden, das CRABP II dagegen vor allem in Hautzellen.[1][4]
Quellen
- ↑ a b R. Blomhoff. In: Transport and metabolism of vitamin A, Nutr. Rev. 52 (1994), S. 13-23
- ↑ E.D. Ong. In: Cellular transport and metabolism of vitamin A: roles of the cellular retinoid-binding proteins, Nutr. Rev., 52 (1994), S. 24-31
- ↑ J. Napoli. In: Biochemical pathways of retinoid transport, metabolism and signal transduction, Clin. Immun. Immunopath. 80 (1996), S. 52-62
- ↑ K. Fogh, J.J. Voorhees, A. Astrom. In: Expression, purification and binding properties of human cellular retinoic-acid binding protein type I and type II, Arch. Biochem. Biophys. 300 (1993), S. 751-755
