Hydrophobe Interaktionschromatographie
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Die Hydrophobe Interaktionschromatographie baut auf dem Prinzip der hydrophoben Wechselwirkung in Kombination mit dem Aussalzeffekt von Proteinen auf. Durch ein stark hydratisierendes Salz wird dem Protein die Hydrathülle entzogen. Dadurch werden die im Inneren des Proteins liegenden hydrophoben Seitenketten (die apolaren Aliphaten) der Aminosäuren freigelegt. Dadurch verringert sich die Löslichket und das Protein bindet durch Van-der-Waals-Kräfte an ebenfalls apolare (hydrophobe) Gruppen an der Gelmatrix. Eluiert werden die verschiedenen Proteinfraktionen durch einen absteigenden Salzgradient. Proteine mit wenigen apolaren Gruppen werden als erste eluiert.
