ATP sintasi
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L'ATP-sintasi ( o ATP sintetasi) è un complesso enzimatico responsabile della sintesi di adenosintrifosfato (ATP) utilizzando come substrati adenosindifosfato (ADP) e fosfato inorganico.
Occasionalmente (in laboratorio) può anche catalizzare la reazione inversa, e cioè la scissione di ATP in ADP e fosfato inorganico.
Negli Eucarioti è costituita da almeno 16 subunità diverse, alcune in molteplici copie; nei Procarioti il numero di subunità è inferiore.
[modifica] Struttura e meccanismo d'azione
L'ATP-sintasi è una pompa protonica di tipo F costituita da due strutture dette Fo e F1.
La subunità polipeptidica F1 è direttamente responsabile per la sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità proteiche ALFA e 3 subunità proteiche BETA, organizzate in dimeri ALFA-BETA disposte come gli spicchi di un'arancia. Al centro c'è la subunità GAMMA che si collega alla struttura della porzione Fo.
Associate a F1 vi sono altre subunità, DELTA ed EPSILON.
La subunità polipeptidica Fo ("o" sta per oligomicina, un inibitore della pompa) attraversa la membrana mitocondriale interna, nel caso degli Eucarioti, o la membrana cellulare, nel caso dei Procarioti. Essa costituisce il canale per il passaggio degli [[]]ione|ioni]] H+ (o protoni), i quali forniscono l'energia necessaria alla sintesi di ATP.
La porzione Fo è costituita da una subunità a, 2 subunità b e 12 subunità c organizzate queste ultime come in mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei protoni attraverso il canale creato dalle subunità c della Fo determina la rotazione della subunità GAMMA che a sua volta provoca il cambiamento conformazionale contemporaneo dei 3 dimeri ALFA-BETA e la sintesi di ATP.
Sulla porzione F1 vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP:uno di questi siti si trova in conformazione "b"-ATP(che lega ATP),un altro in "b"-ADP e l'ultimo sito in "b"-vuoto (incapace di legare ATP). La forza motrice protonica provoca la rotazione dell'asse centrale "c" che entra in contatto con le subunità "b".
Ciò causa una modifica conformazionale cooperativa in cui il sito "b"-ATP viene convertito in "b"-vuoto rilasciando ATP; quindi il sito "b"-vuoto passa in conformazione "b"-ADP che lega debolmente ADP e P(INORGANICO) dal solvente e per ultimo il sito "b"-ADP viene convertito nella conformazione "b"-ATP a promuovere la condensazione di ADP e P(INORGANICO).
Infine l'ATP non può essere rilasciato dal suo sito finché ADP e fosfato inorganico non sono legati all'altro.
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