RNS

A Wikipédiából, a szabad lexikonból.

Az RNS (ribonukleinsav) a DNS-hez (dezoxiribonukleinsav) hasonlóan polimer óriásmolekula, amely sok, hasonló egységből épül fel. Egységei a ribonukleotidok. A ribonukleotidok száma egy RNS-molekulán belül 75-től több ezerig terjedhet. Minden ribonukleotid egység egy ribóz (cukor-) molekulából, egy nitrogén-tartalmú szerves bázisból és egy foszfát csoportból áll. Az egyes egységek a foszfát csoporton keresztül, ún. foszfodiészter-kötéssel kapcsolódnak egymáshoz. A szerves bázisok az RNS-ben adenin (A), citozin (C), guanin (G) és uracil (U) lehetnek (a DNS-ben az uracil helyett timin található). Minden szervezet RNS-molekulák segítségével szintetizál fehérjéket. Néhány egyszerű szervezet (pl. vírusok) örökítőanyaga RNS, és egyes RNS-molekulák katalitikus tulajdonságokkal bírnak, így enzimfunkciót is betöltenek (ribozim enzimek).

[szerkesztés] Az RNS típusai

A génexpresszióban, tehát a DNS-ben kódolt öröklött tulajdonságok kifejeződésében szerepet játszó RNS-molekulák főbb csoportjai a következők:

messenger RNS (mRNS, „hírvivő” RNS): a legtöbb RNS fajtához hasonlóan egyszálú molekula, hosszúsága, így tömege is nagyon variábilis. Szerepe a fehérjeszintézisben a DNS-ben kódolt genetikai információ szállítása a fehérjék szintézisének helyére, a riboszómákhoz. A legkevésbé tömeges RNS-típus, a sejtekben előforduló összes RNS tömegének 5%-át adja.
transfer RNS (tRNS): a legkisebb RNS-molekula: általában 75-80 nukleotid egységből épül fel, így tömege is a legkisebb. Szerepe a fehérjék építőegységeinek, az aminosavaknak a riboszómákhoz való szállítása. Mind a 20, fehérjékben előforduló aminosavat legalább egy, specifikus tRNS köt meg. Funkcionális szempontból két legfontosabb molekularészletük az aminosav-kötőhely és a templát-felismerőhely. Az aminosavak kötése a molekula ún. 3’ végén történik (az egyes nukleotid egységek kapcsolódása a ribóz 3’ szénatomjához és 5’ szénatomjához kapcsolódó OH- ill. PO₄-csoportokon keresztül történik. 3’ végnek nevezzük a lánc azon végét, ahol a nukleotid 3’ szénatomján elhelyezkedő OH-csoporthoz nem kapcsolódik foszfát. A templát-felismerőhelyet antikodonnak is szokták nevezni. Az mRNS molekula három nukleotidjához (egy kodonjához) kapcsolódik. A kodont alkotó nukleotidok sorrendjének megfelelően egy specifikus tRNS kötődik a riboszómához, és szállítja a növekvő polipeptid (fehérje) lánc soron következő aminosav egységét. Az összes RNS molekulák össztömegének 15%-át adja.
riboszómális RNS (rRNS): az összes RNS tömegének 85%-át e típus adja. A riboszómák felépítésében vesznek részt (fehérjék mellett). Három típusuk van, amelyeket ülepedési együtthatójuk után 23S, 16S és 5S rRNS-nek hívnak. Az „S” a Svedberg rövidítése. Centrifugálás közben az egyes alkotórészek méretüktől függően eltérő magasságban rétegződnek. Ezt a pozíciót jellemzik a Svedberg-értékek.
ezeken kívül még számos RNS-csoport létezik, például az sn (small nuclear-) RNS, amely az RNS-splicingban játszik szerepet.

[szerkesztés] RNS-szintézis (transzkripció)

Az RNS-molekulák szintézisét specifikus enzimek, az RNS-polimerázok katalizálják. A polimerázok működéséhez a következő összetevőkre van szükség:

templátmolekula: templátnak nevezzük általános értelemben a képződő makromolekula szerkezetét meghatározó információt hordozó molekulát, jelen esetben a DNS-t.
a nukleotidok aktívált előalakjai (prekurzorai): a négyféle bázist tartalmazó nukleozid-trifoszfátok, melyekben a ribóz molekulához három foszfát-csoport csatlakozik.
fémionok (E. coliban: Mg²⁺ vagy Mn²⁺)

Az RNS-szintézis mechanizmusa hasonlít a DNS-replikáció mechanizmusához: az RNS-polimeráz enzim mintegy „leolvassa” a DNS-t felépítő nukleotidok sorrendjét, és olyan nukleozidokat épít be a hosszabbodó RNS-láncba, melyek bázisai a DNS-bázisaival ideiglenes hidrogén-kötéseket képesek létesíteni (az adenin az uracillal, a guanin a citozinnal állítható párba ilyen szempontból). Az épülő lánchoz egy újabb nukleozid-trifoszfát kötődik, miközben a ribóz 3’ szénatomjához kapcsoló hidroxil- (OH-) csoport közvetítésével a trifoszfátot alkotó három foszfát-csoport két tagja hidrolizál, pirofoszfátként leválik, a megmaradt nukleozid-monofoszfát ezzel egy időben a lánchoz kapcsolódik. A DNS teplát azon helyét, ahol az átírás megkezdődik, promóter helynek, ahol befejeződik, terminátor helynek nevezzük.

Az RNS-polimeráz és a DNS-polimeráz működése különbözik abban, hogy az RNS-polimeráznak nincsen nukleáz (nukleinsav bontó) aktivitása, így képtelen kijavítani a hibásan bekötött nukleotidokat. Ez evolúciós szempontból megengedhető hibarátát eredményez. A hibás átírás a transzkripció esetében csak az aktuálisan képződő fehérjemolekulát teszi nagy valószínűséggel működésképtelenné, de mikor újból fehérje átirat képződik az adott génről (expresszálódik), már helyesen íródhat át újra. Ezzel szemben, ha a DNS-polimeráz hibázik, a sejt osztódása után az egyik leánysejtben lévő DNS hibás lesz, arról már nem íródhat át helyes sorrendű mRNS. Különbség a DNS-polimerázzal szemben az is, hogy az RNS-polimeráz nem igényel primert, tehát olyan rövid láncrészletet, ahol megkezdheti a lánc hosszabbítását.

[szerkesztés] Az RNS-splicing (szerkesztés)

A baktériumok DNS-e teljes egészében kódoló szakaszokból, génekből áll. Ezzel szemben az eukarióta szervezetek DNS-ében a gének nem folyamatosan tartalmaznak kódoló régiókat, közéjük ékelődve aminosavat nem kódoló szakaszokat találunk. Ezeket a szakaszokat intronoknak nevezzük, míg a kódoló szakaszokat exonoknak. A transzkripció során a teljes gén átíródik mRNS-be, függetlenül attól, hogy az adott szakasz exon vagy intron. Az átíráskor létrejött mRNS-t „primer transzkriptumnak", átiratnak nevezzük. Ebből a fehérjeszintézis (transzláció) előtt a splicingnak („szerkesztés”) nevezett folyamat során kivágódnak az intronok. A splicing a splicosomákban megy végbe, amelyet fehérjék és egy kis molekulájú RNS, az snRNS alkotnak. Az intronok felismerését segíti, hogy kezdetükön szinte mindig GU-t (guanin-uracil) találunk, és AG-vel végződnek, amit egy pirimidinben gazdag régió előz meg. Az exonok egy génen belül sokszor, de nem mindig a kódolt fehérje egy-egy domain-jét (alegységét) kódolják.

[szerkesztés] Irodalom

Weaver, R. F. & Hedrick, P. W. 1997. Genetics, 3rd Ed. New York: WC Brown/McGraw-Hill. [1] (magyarul: Budapest: Panem, 2000 [2])
Stryer, L. 1988. Biochemistry, 3rd Ed. New York: W.H.Freeman and Co. [3]