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Collagene - Wikipedia

Collagene

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.

Collagene (tipo I, α1)    
Collagene struttura chimica
Due rappresentazioni della tripla elica del collagene
Gene
HUGO COL1A1
Entrez 1277
Locus Chr. 17 q21.3-22
Proteina
OMIM 120150
UniProt P02452
PDB 1CAG
Enzima
EC number [1]

Il collagene (o collageno) è la principale proteina del tessuto connettivo negli animali. È la proteina più abbondante nei mammiferi, rappresentando nell'uomo circa il 6% del peso corporeo.

[modifica] Struttura

L'unità strutturale del collagene è rappresentata dal tropocollageno, proteina con una massa molecolare di circa 285 KDa ed è formato da tre catene polipeptidiche (che sono solitamente, per il collagene di tipo I, due catene alfa 1 e una catena alfa 2) con conformazione elicoidale. Le tre catene comportano la presenza di un'unità tripeptidica caratteristica del collagene, (Gly-X-Y)n, che implica quindi la presenza della glicina (Gly) ogni tre residui e dove X e Y sono spesso la prolina (Pro) e l'idrossiprolina (Hyp). Esse formano una tripla elica destrorsa (trans di tipo - 2); queste 3 catene sono tenute insieme da due tipi di legami: a idrogeno, e legami crociati tra le molecole di lisina / idrossilisina.

[modifica] Biosintesi

Schema riassuntivo della biosintesi del collagene
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Schema riassuntivo della biosintesi del collagene

La biosintesi del collagene avviene ad opera di diversi tipi cellulari a seconda del tessuto (ad esempio condroblasti nel tessuto connettivo, osteoblasti nell’osso). Il processo inizia con la trascrizione del gene o dei geni e la maturazione dell’mRNA. Sono presenti sequenze che codificano per lunghi peptidi in eccesso rispetto alle molecole di collagene mature, quindi il collagene nasce come procollagene, prodotto che possiede rispetto al collagene due telomeri, uno N-terminale e uno C-terminale, che hanno struttura globulare. La traduzione avviene nel REG (reticolo endoplasmatico granuloso) e la catena nascente di procollagene subisce rimozione del peptide segnale e idrossilazione di specifici residui di prolina e lisina ad idrossiprolina e idrossilisina (ad opera di idrossilasi, con cofattore essenziale la vitamina C), con la produzione di catene alfa di procollagene. Tre di queste catene si avvolgono a formare una tripla elica, stabilizzata da legami idrogeno tra amminoacidi idrossilati (legami crociati). Questa elica passa nell'apparato del Golgi dove viene completata la glicosilazione e da qui, attraverso vescicole di secrezione la molecola viene secreta all’esterno. All’esterno della cellula la molecola subisce l’azione di alcune procollagene peptidasi, che tagliano i telomeri trasformando il procollagene in tropocollagene. Le molecole di tropocollagene si dispongono in file parallele a formare fibrille. Le fibrille infine possono disporsi in fasci ondulati o paralleli per formare fibre e le fibre possono formare fasci di fibre.

[modifica] Tipi di collagene

Esistono numerosissimi tipi di collagene propriamente detto e diverse proteine che hanno struttura polipeptidica largamente assimilabile al collagene. In letteratura sono stati finora descritti 28 tipi di collagene.

Tipo Descrizione Geni
I Rappresenta il 90% del collagene totale ed entra nella composizione dei principali tessuti connettivi, come pelle, tendini, ossa e cornea. COL1A1 COL1A2
II Forma la cartilagine, i dischi intervertebrali ed il corpo vitreo COL2A1
III Grande importanza nel sistema cardiovascolare. É anche il collagene del tessuto di granulazione. Viene prodotto velocemente ed in grandi quantità prima del collagene di tipo I, più resistente, da cui è successivamente sostituito. COL3A1
IV Va a comporre la membrana basale COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6
V Contenuto nel tessuto interstiziale, è associato al collagene di tipo I (associato anche alla placenta) COL5A1 COL5A2 COL5A3
VI Contenuto nel tessuto interstiziale, è associato al collagene di tipo I COL6A1 COL6A2 COL6A3
VII Forma fibrille di ancoraggio nelle giunzioni dermo-epidermiche COL7A1
VIII Prodotta da alcune cellule endoteliali COL8A1 COL8A2
IX Contenuto nella cartilagine, è associato a collagene di tipo II e XI COL9A1 COL9A2 COL9A3
X Contenuto nella cartilagine ipertrofica ed in mineralizzazione COL10A1
XI Contenuto nella cartilagine COL11A1 COL11A2
XII Interagisce con il collagene di tipo I, con la decorina ed i glucosamminoglicani COL12A1
XIII É un collagene transmembrana, che interagisce con l'integrina a1b1, con la fibronectina e con i componenti della membrana basale COL13A1
XIV - COL14A1
XV - COL15A1
XVI - COL16A1
XVII É un collagene transmembrana, noto anche come BP180, una proteina da 180 kDa coinvolta in patologie come la pemfigoide bullosa ed alcune forme di epidermolisi bullosa giunzionale COL17A1
XVIII - COL18A1
XIX - COL19A1
XX - COL20A1
XXI - COL21A1
XXII - COL22A1
XXIII - COL23A1
XXIV - COL24A1
XXV - COL25A1
XXVII - COL27A1
XXVIII - COL28A1
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