Enzymologie

Vu Wikipedia, der fräier Enzyklopedie.

Dësen Artikel ass eréischt just eng Skizz. Wann der méi iwwer dëst Thema wësst, sidd der häerzlech invitéiert aus dëse puer Sätz e richtegen Artikel ze schreiwen. Wann dir Hëllef braucht beim Schreiwen, da luusst bis an d'FAQ eran.

D'Enzymologie ass d'Wëssenschaft déi sech matt den Enzymer (Definitioun just ennendrënner) beschäftegt, ënnert verschiddenen Aspekter, z.B. de molekularen Mechanismen an de formalen Modeller zur Erklärung vun de observéierten kineteschen Parameteren.

[Änneren] Definitiounen

En Enzym (v. gr.: εν - "an", ζύμη - "Sauerdeeg") ass e biologescht Molekül (meeschtens e Protein) dat eng chemesch Reaktioun katalyséiert. Et ass e Biokatalysator deen, ewéi e chemesche Katalysator och, d'Vitesse vun der Reaktioun vergréissert, selwer net verännert gëtt an en eventuelle Gläichgewiichtszoustand net déplacéiert.

Substrat heescht déi Molekül déi vun engem Enzym verännert gëtt. De Produkt ass déi Molekül déi dobäi entsteet.

E Kofaktor ass en Atom oder eng Molekül (keng Protein) déi onerlässleg fir de Fonktionnement vun engem Enzym ass; et ass entweder e Metallion oder eng Koenzym. Eng Koenzym ass e Molekül (dacks en Derivat vun enger Vitamin) déi fest mat dem Enzym verbonnen ass (prosthetesch Grupp) oder nëmme während der Katalyse präsent ass (Kosubstrat)

[Änneren] Klassifiktioun vun den Enzymer

All Enzym huet en Numm dee mat -as ophält an e EC-Code (EC fir enzym commission) aus 4 Zuelen de se beschreift. Déi éischt Zuel steet fir d'Klass. Deeër ginn et der 6 fir 6 verschidde Reaktiounstypen. Déi 2. Zuel präziséiert méi genau de Reaktiounstyp. Déi 3. Zuel beschreift de Kofaktor an déi 4. d'Reiefolleg vun der Entdeckung. Déi 6 Klasse sinn:

Oxydoreduktasen

Des Enzymer katalyséieren Redoxreaktiounen $A_{\rm red}+B_{\rm ox} \;\overrightarrow{\leftarrow}\; A_{\rm ox} + B_{\rm red}$ z.B.: Cytochrome c Oxydas

Transferasen

D'Transferasen erlaben d'Iwwerdroen vun engem Deel vun enger Molekül op eng aner $AB + C \;\overrightarrow{\leftarrow}\; AC+ B$

Hydrolasen

D'Hydrolasen deelen eng Molekül an 2 a gebrauchen dofir eng Waassermolekül (Hydrolys) $AB+{\rm H_2 O}\;\overrightarrow{\leftarrow}\; A{\rm OH}+B{\rm H}$ z.B.: Serinproteinas

Lyasen, (Synthasen)

$A+B\;\overrightarrow{\leftarrow}\; AB$

Isomerasen

Des Enzymer isomeriséieren Molekülen $A\;\overrightarrow{\leftarrow}\; isoA$ z.B.: Phosphofructosisomeras

Ligasen, (Synthetasen)

$A+B+{\rm NTP} \;\overrightarrow{\leftarrow}\; AB+{\rm NDP+P_{\rm i}}$

[Änneren] Formal Enzymologie

[Änneren] Michaelis-Menten-Gläichung

Bei enger enzymatescher Reaktioun ensteet fir d'éischt en Enzym-Substrat-Komplex ES an dësem gett de Substrat S an de Produkt P verwandelt $\rm E+ S\;\overrightarrow{\leftarrow}\; ES\rightarrow E+ P$ D'Formatioun vum Enzym-Substrat-Komplex as eng Gläichgewichtsreaktioun, matt enger Gläichgewietskonstant (Michaeliskonstant) $K M$ (an Richtung vun der Dissoziatioun). $K_{\rm M}=\frac{\rm [E]\cdot[S]}{\rm[ES]}$ Ët hellt en weider un datt d'Verwandelung vun ES an E+P irreversibel ass (dat ass och meeschtens de Fall), fir dës Deelreaktioun gett et dann eng Vitesskonstant 1. Uerdnung $k cat$ an d'Vitess $v$ vun dëser Deelreaktioun hängt vun der Enzym-Substrat-Komplex-Konzetratioun [ES] of. $v=k_{\rm cat}\cdot\rm[ES]$ Well [ES] awer nëmmen schwéier ze ermëttelen ass, stellt en dat ganzt a Funktioun vun $[E] 0$ . $[E] 0$ ass déi initial (total) Enzym-Konzentratioun, an dësem Fall $[E] 0 = [E] + [ES]$ . Dobäi kënnt en op folgend Equatioun $v=\frac{k_{\rm cat}\cdot\rm[E]_0\cdot[S]}{K_{\rm M}+\rm [S]}$ . Déi gréisst méigelech Vitess $V max$ gett ereecht falls all Enzymmolekül ennert der From ES ass (also bei ganz groussen Werter vun [ES]) an $V_{\max}=k_{\rm cat}\cdot\rm[E]_0$ . Dohier gett d'Gläichung vun virdrun dann $v=\frac{V_{\max}\cdot\rm[S]}{K_{\rm M}+\rm [S]}$ . Dëst ass d'Michaelis-Menten-Gläichung fir Enzymer matt engem Substrat. Et ass eng Hyberbol déi duerch (0,0) geet an där hier Limit (bei $+\infty$ ) $V max$ ass.

[Änneren] Bedéitung vun $K_{\rm M},\ k_{\rm cat} \ \rm an\ \it k_{\rm cat}/K_{\rm M}$

Wat de $K M$ méi kleng ass, wat d'Affinitéit fir de Substrat méi grouss ass. D'Affinitéit därf awer nie ze grouss gi well soss de ES-Komplex an esouengem $Δ G$ -pëtz ass datt en nie méi erauskennt.
D'Vitesskonstant $k cat$ ass ofhängeg vun der néideger Aktivéierungsenergie vum ES-Komplex zum $\rm ES^\neq$ -Komplex. Wat dësen $\Delta G^\neq$ méi kleng ass, wat $k cat$ méi grouss ass.
De Rapport $k cat / K M$ stellt also d'Verbinding vun denen 2 virechten Gréissten duer, wat dëse Rapport méi grouss ass, wat eng Enzym méi efficace ass.

[Änneren] Linéariséierung vun der Michaelis-Menten-Gläichung

D'Michaelis-Menten-Gläichung kann en linéariséieren fir esou de $K M$ an de $V max$ ze ermëttelen (falls e keng Méigelechkeet huet fir eng net-linear Upassung ze maachen). Eng méigelech Linéariséierung ass déi vun Lineweaver a Burk, déi $\frac{1}{v}=f(\frac{1}{[\rm S]})$ duerstellt. $\frac{1}{v}=\frac{K_{\rm M}}{V_{\max}}\cdot\frac{1}{[\rm S]}+\frac{1}{V_{\max}}$ Déi gemoosse a emgewandelt Werter vun v an [S] stellen eng Droite duer där hier Ordonnée à l'origine $\frac{1}{V_{\max}}$ ass an déi duerch de Punkt $(-\frac{1}{K_{\rm M}},0)$ geet.

[Änneren] Inhibitoren

Verschidden Subsatnzen kennen de Fonktionnement vun Enzymer beaflossen, meeschtens gett op déi eng oder aner Manéier d'Efficacitéit ( $k cat / K M$ ) eroofgesaat, d.h. entweder gett d'Vitess méi kleng oder d'affinitéit geet erof oder beides. Dës Substanzen sinn Inhibitoren. (Et gin och Aktivatoren, kuck bei Allosterie.)

[Änneren] Kompetitiv Inhibitioun

An desem Fall hun Substrat an Inhibitor eng ähnlech Struktur. Doduerch passt den Inhibitor an den aktiven Zentrum vun dem Enzym an kann dësen blockéieren an esou kann keng Substratmolekül méi an den aktiven Zentrum geallnegn fir do katalyséiert ze ginn (dohier och den Numm 'ompetitiv Inhibitioun', well Inhibitor an Substrat an Kompetitoun sinn fir an den aktiven Zentrum ze gelaangen). Déi blockéiert Enzymmolekülen sin net méi fräi fir Substrat opzehuelen an esou ass et ewéi wann d'Konzentratioun vum Enzym also den $[E] 0$ géif méi kleng gin; doduerch gett forcément den $V max$ méi kleng.

[Änneren] Onkompetitiv Inhibitioun

Onkompetitiv Inhibitoren hun eng Struktur déi där vum Substrat net gläicht. Si fixéieren sech net am aktiven Zentrum. Hier Fixatioun huet als Follëg datt dem Enzym seng Affinitéit fir de Substrat méi kleng gett. Also bléift $V max$ onverännert dofir gett $K M$ méi grouss.

Vun "http://lb.wikipedia.org../../../e/n/z/Enzymologie.html"

Categories: Wikipedia:Skizzen | Enzymologie

We provide Linux to the World