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Anticorpo - Wikipedia

Anticorpo

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.

Schema di un anticorpo mentre si lega al suo antigene
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Schema di un anticorpo mentre si lega al suo antigene

Un anticorpo è una proteina a forma di "Y" usato dal sistema immunitario per neutralizzare corpi estranei come virus e batteri , riconoscendo ogni antigene legato al corpo come un bersaglio. Questo perché al termine dei bracci della "Y", ha una struttura in grado di chiudere i segmenti del corpo da riconoscere. Ogni chiusura ha una chiave diversa, in questo caso, il proprio antigene. Quando la chiave (antigene) è inserita, l'anticorpo si attiva, espellendo o neutralizzando l'intruso in questione. La produzione di anticorpi e la funzione principale del sistema immunitario umorale.

Gli anticorpi o immunoglobuline sono una classe di glicoproteine del siero, il cui ruolo nella risposta immunitaria specifica è di enorme importanza. Vengono prodotte dai linfociti B degli organismi a sangue caldo. Essi hanno la capacità di legarsi in maniera specifica agli antigeni (Microorganismi infettivi come batteri, tossine, o qualunque macromolecola estranea che provochi la formazione di anticorpi).


Indice

[modifica] Struttura degli anticorpi

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Gli anticorpi o immunoglobuline, come accennato precedentemente, possiedono particolari siti combinatori capaci di legarsi a particelle strutturalmente complementari denominate antigeni.

Gli anticorpi sono costituiti da due parti differenti:

  • la regione costante (C), che è comune a tutte le immunoglobuline appartenenti allo stesso isotipo
  • la parte variabile (V), che contiene il sito di combinazione con l'antigene e che è quindi variabile a seconda della specificità dell'anticorpo per un dato antigene

Strutturalmente le immunoglobuline sono dei tetrameri, cioè sono costituiti da quattro catene glicoproteiche, due catene pesanti uguali fra di loro e due catene leggere anch'esse uguali fra di loro. Ogni catena possiede una estremità aminoterminale da un lato e una estremità carbossiterminale dall'altro. A formare la caratteristica forma a Y degli anticorpi, ponti di disolfuro legano, in numero variabile da 3 a 14 a seconda della classe di immunoglobuline, le varie catene in modo tale che le due catene pesanti tra loro affiancate costituiscono, con la loro porzione carbossiterminale, il tronco della Y. I bracci della Y sono invece ciascuno formato dall'appaiamento dell'estremità aminoterminale di una catena pesante con una catena leggera.

La digestione con pepsina scinde la molecola dell'immunoglobulina in due frammenti: uno costituito dai due bracci della Y chiamato frammento Fab (antigen binding) bivalente che contiene il sito combinatorio con l'antigene e un altro chiamato frammento Fc (frammento cristallizabile).

Esistono 5 tipi di catene pesanti denominate con le lettere greche gamma (γ),alfa (α),miu (μ),delta (δ),epsilon (ε) e 2 tipi di catene leggere kappa (κ) e lambda (λ).

[modifica] Classi di anticorpi

IgM: notare la struttura a pentamero
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IgM: notare la struttura a pentamero
IgA: notare la struttura a dimero
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IgA: notare la struttura a dimero

Le immunoglobuline umane sono suddivise in 5 classi principali elencate in ordine decrescente di concentrazione sierica: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Le catene leggere sono comuni alle cinque classi di immunoglobuline, che invece differiscono per le catene pesanti: γ per le IgG, α per le IgA, μ per le IgM, δ per le IgD e ε per le IgE.

  • IgG, sono la classe di anticorpi maggiormente rappresentata nel siero rappresentando circa il 75% delle immunoglobuline circolanti. Sono monomeri e hanno un peso molecolare di 150.000. Attraversano la barriera placentare e quindi si trovano a concentrazione elevata già alla nascita, conferendo al neonato una certa protezione durante i primi mesi di vita. Si possono distinguere 4 sottoclassi IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. Le sottoclassi 1 e 3 stimolano la reazione del complemento. Intervengono nella risposta immunitaria secondaria.
  • IgA, costituiscono circa il 20 % delle immunoglobuline circolanti e sono presenti nelle secrezioni esterne, quali saliva, colostro, lacrime, muco delle vie respiratorie e del tubo digerente.Nel siero sono monomeri mentre nelle secrezioni sono dimeri e polimeri. Le IgA rappresentano un importante mezzo di difesa contro le infezioni locali (saliva, lacrime etc). Stimolano la reazione del complemento solo attraverso una via di attivazione alternativa. Intervengono nella risposta immunitaria secondaria.
  • IgM, costituiscono circa il 5-10% delle Ig totali. Sono dei pentameri. È la classe di anticorpi che per prima viene sintetizzata al primo contatto con un nuovo antigene, costituiscono cioè la risposta immunitaria primaria. Stimolano la reazione del complemento e non passano la barriera placentare.
  • IgD, rappresentano lo 0,2% delle immunoglobuline circolanti. Sono presenti sulla membrana cellulare dei linfociti B, dove, legato l'antigene per cui sono specifiche, inducono l'attivazione della cellula a proliferare, maturare a plasmacellula e a produrre in forma solubile anticorpi in grado di riconoscere gli stessi antigeni della Ig di membrana.
  • IgE, sono presenti nel siero in concentrazione bassissima, sono monomeri. Sono responsabili della risposta a parassiti. Il frammento Fc delle IgE si lega ai recettori di membrana dei mastociti e dei granulociti basofili; qui le IgE, dopo combinazione con gli antigeni corrispondenti, inducono la liberazione da parte delle stesse cellule dei mediatori responsabili delle reazioni allergiche di I tipo.

[modifica] La risposta anticorpale

In seguito all'incontro con un antigene estraneo l'organismo reagisce con la produzione di anticorpi specifici per quell'antigene e con la instaurazione della cosiddetta memoria immunologica. L'antigene infatti stimola un particolare clone di linfociti B a proliferare e a differenziarsi in plasmacellule con la susseguente secrezione di anticorpi (risposta primaria). Una successiva introduzione dello stesso antigene agirà su un sistema immunologico già predisposto e quindi la risposta anticorpale sarà più pronta e più energica (risposta secondaria). La risposta primaria è bifasica: inizialmente vengono prodotti anticorpi di classe IgM e successivamente quelli di classe IgG. La risposta secondaria è invece di tipo IgG.

Il cambio di produzione di classe immunoglobulinica (switch isotipico), da IgM a IgG o altre classi, è sotto il controllo dei linfociti T ed è regolato da linfochine: l'interleuchina 4 stimola lo switch verso le IgE mentre l'interleuchina 5 verso le IgA.

[modifica] Voci correlate

Medicina
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